പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര അളവ് ഘടനാപരമായ സംഘടന: ഒരു പ്രോട്ടീൻ സെക്കണ്ടറി ഘടന

പൊല്യ്പെപ്തിദെ ശൃംഖലയുടെ പ്രോട്ടീനുകൾ പ്രൊതെഇദ്സ് ഘടന അടിസ്ഥാനത്തിൽ, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ഒരു, രണ്ടോ അതിലധികമോ സർക്യൂട്ടുകൾ ഉണ്ടാവുക ചെയ്യാം. എന്നിരുന്നാലും, ബയോപോളിമറുകളുടെയും, ശാരീരിക ജൈവ, പ്രോപ്പർട്ടികൾ ഒരു, മാത്രമല്ല പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ സംഘടനയുടെ മറ്റ് അളവ് പ്രകാരം "അർത്ഥമില്ലാത്ത" ഇടയുള്ള മാത്രമല്ല ഒരു പൊതു രാസഘടന കാരണമുണ്ടാകുന്ന.

ഒരു പ്രോട്ടീൻ പ്രാഥമിക ഘടന ഗുണപരമായ ആവശ്യമാണ് അമിനോ ആസിഡ് ഘടന നിർണ്ണയിക്കുന്നത്. പെപ്തിദെ ബോണ്ടുകൾ പ്രാഥമിക ഘടന അടിസ്ഥാനത്തിൽ ആകുന്നു. ആദ്യമായി ഈ സിദ്ധാന്തം 1888 എ യാസീൻ. ദനിലെവ്സ്ക്യ് ൽ നിർദ്ദേശിച്ചു, പിന്നീട് തന്റെ ആശങ്കയോടെയാണ് ഇ ഫിഷർ നടപ്പിലാക്കുകയും ചെയ്ത പെപ്തിദെസ് സമന്വയത്തിനും പ്രകാരം തെളിയിക്കപ്പെട്ടു. വിശദമായി പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ ഘടന എ യാസീൻ. ദനിലെവ്സ്കിമ് ഇ ഫിഷർ അന്വേഷണം. ഈ സിദ്ധാന്തം പ്രകാരം, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ പെപ്തിദെ ബന്ധനങ്ങളാൽ ബന്ധിപ്പിച്ച അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുകൾ ഒരു വലിയ സംഖ്യ ഉണ്ടാവുക. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര ഒന്നോ അതിലധികമോ പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങലകൾ ഉണ്ടായിരിക്കാം.

ടെസ്റ്റ് കെമിക്കൽ ഏജന്റ്സ് ആൻഡ് പ്രൊതെഒല്യ്തിച് എൻസൈമുകളുടെ ഉപയോഗിക്കുന്ന പ്രോട്ടീൻ വരുമ്പോൾ പ്രാഥമിക ഘടനകൾ. അങ്ങനെ, എദ്മന് രീതി ഉപയോഗിച്ച് ടെർമിനൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ തിരിച്ചറിയാൻ വളരെ ഉള്ളിടത്തോളം.

പ്രോട്ടീൻ സെക്കണ്ടറി ഘടന പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര സീമാപരമായ ക്രമീകരണം കാണിക്കുന്നു. ആൽഫ-എം, ബീറ്റ സ്പൈറൽ, കൊളാജൻ ഹെലിക്സ്: താഴെ ദ്വിതീയ ഘടന തരം ഉണ്ട്. ശാസ്ത്രജ്ഞർ പെപ്തിദെസ് ആൽഫാ-എം ഘടന ഏറ്റവും സ്വഭാവം കണ്ടെത്തിയിരിക്കുന്നു.

പ്രോട്ടീൻ സെക്കണ്ടറി ഘടന മാർഗ്ഗങ്ങളിലൂടെ സ്ഥിരതയും ആണ് ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ. പിന്നത്തെ തമ്മില് ഹൈഡ്രജൻ ആറ്റങ്ങൾ ഒരു പെപ്തിദെ ബോണ്ട്, അതിന്റെ അമിനോ ആസിഡുകൾ നാലാം ഒരു ഒരു ചര്ബൊംയ്ല് ഓക്സിജൻ ആറ്റവും ഒരു വിദ്യുത് നൈട്രജൻ ആറ്റം വരെ ബോണ്ടഡ്, അവർ സർപ്പിളമായി സഹിതം സംവിധാനം ചെയ്യുന്നു. എനർജി കണക്കുകൂട്ടലുകൾ ഈ അമിനോ ആസിഡുകൾ പൊല്യ്മെരിജതിഒന് നേറ്റീവ് പ്രോട്ടീൻ അതില്ല കൂടുതൽ കാര്യക്ഷമമായ ശരിയായ ആൽഫ-എം, മനസ്സിലാകുന്നത്.

ബീറ്റ-ഷീറ്റ് ഘടന: ഒരു പ്രോട്ടീൻ സെക്കണ്ടറി ഘടന

ബീറ്റാ-തൊഴുത്തുകളും പൊല്യ്പെപ്തിദെ ശൃംഖലകൾ പൂർണ്ണമായി മാത്രമാണ്. ബീറ്റ-തൊഴുത്തുകളും രണ്ടു പെപ്തിദെ ബോണ്ടുകൾ പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങൾ രൂപപ്പെടുത്തിയിരിക്കുന്നത്. ഈ ഘടന സവിശേഷതയാണ് നാരുകൾ പ്രോട്ടീൻ (ശൽകങ്ങൾ ഫിബ്രൊഇന്, മുതലായവ). പ്രത്യേകിച്ചും, ബീറ്റ-ശൽക്കങ്ങൾ കൂടുതൽ ഡൈസൾഫൈഡ് ബോണ്ടുകൾ ഇംതെര്ഛൈന് വഴി സ്ഥിരതയും എന്ന് പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങല ഒരു സമാന്തര ഇടപാടുകളിലൂടെ സ്വഭാവത്തിന്. സിൽക്ക് ഫിബ്രൊഇന് അയൽ പൊല്യ്പെപ്തിദെ ചങ്ങല antiparallel ആകുന്നു.

പ്രോട്ടീൻ സെക്കണ്ടറി ഘടന: കൊളാജൻ ഹെലിക്സ്

രൂപീകരണം ഒരു വടി ആകൃതിയുള്ള മൂന്ന് സ്പിരലിജെദ് ത്രൊപൊചൊല്ലഗെന് ചങ്ങലകളും അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ചെയിൻ ചുരുളൻ സ്പിരലിജെദ് ഒരു സുപെര്ഹെലിക്സ രൂപം. ഹെലിക്സ് ഒരു ശൃംഖലയിലെ അമിനോ അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പുള്ളവർ മറ്റൊരു ചെയിനിന്റെ അമിനോ ആസിഡ് ശേഷിപ്പും ചര്ബൊംയ്ല് ഗ്രൂപ്പ് ഓക്സിജൻ സംഭവിച്ചുകൊണ്ടിരിക്കുന്ന പെപ്തിദെ ഹൈഡ്രജനും തമ്മിലുള്ള ഹൈഡ്രജൻ ബന്ധനങ്ങളാൽ സ്ഥിരതയും. സർട്ടിഫിക്കറ്റ് കൊളാജൻ ഘടന ഉയർന്ന ശക്തിയും ഇലാസ്തികത നൽകുന്നു.

പ്രോട്ടീൻ ത്രിതീയ ഘടന

നേറ്റീവ് സംസ്ഥാനത്ത് ഏറ്റവും പ്രോട്ടീനും രൂപം തീരുമാനിക്കുന്നത് വളരെ കോംപാക്റ്റ് ഘടന,, വലുപ്പം, അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകളെ അദേഹത്തെ, ഒപ്പം അമിനോ ആസിഡ് അനുക്രമം ആകുന്നു.

ഈ ശക്തികളുടെ നടപടി കീഴിൽ നേറ്റീവ് പ്രോട്ടീൻ സദൃശ്യ രൂപീകരണം കാര്യമായ സ്വാധീനം, അല്ലെങ്കിൽ ഒരു ത്രിതീയ ഘടനകൾ ഹൈഡ്രോഫോബിക് കക്ക ഇടപെടലുകളും ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ, മുതലായവ ഉണ്ട് .. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര അതിന്റെ സ്ഥിരത എന്ന ഥെര്മൊദ്യ്നമിചല്ല്യ് പ്രയോജനമില്ല സദൃശ്യ കൈവരിക്കുന്നു.

കുഅതെര്നര്യ് ഘടന

തന്മാത്ര ഘടന ഇത്തരത്തിലുള്ള ഒരു തന്മാത്ര സമുച്ചയം പല സബ്യൂണിറ്റുകൾക്ക് അസോസിയേഷൻ ഫലമാണ്. ഓരോ കോഷ്ഠങ്ങൾക്കുള്ളിൽ എന്ന ഘടന, പ്രാഥമിക, ദ്വിതീയ, ത്രിതീയ ഘടനകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു.